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Catalysis and biocatalysis: fundamentals and perspectives
01UILIY
A.A. 2022/23
Course Language
Inglese
Degree programme(s)
Doctorate Research in Ingegneria Chimica - Torino
Course structure
| Teaching | Hours |
|---|---|
| Lezioni | 20 |
Lecturers
| Teacher | Status | SSD | h.Les | h.Ex | h.Lab | h.Tut | Years teaching |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Piumetti Marco | Professore Associato | ICHI-02/B | 20 | 0 | 0 | 0 | 5 |
Co-lectures
Context
| SSD | CFU | Activities | Area context | *** N/A *** |
|---|
Le reazioni catalitiche vertono tutte sullo stesso principio, ossia sulla riduzione dell'energia di attivazione associata alla rottura e alla formazione di nuovi legami chimici sui siti attivi del catalizzatore. Nonostante questa caratteristica comune, le tre forme di catalisi (eterogenea, omogenea ed enzimatica) sono spesso trattate separatamente, essendosi sviluppate in modo indipendente e con una modesta contaminazione reciproca. Questo corso di dottorato si focalizza sulla scienza della catalisi, unificando la catalisi eterogenea, omogenea ed enzimatica in un’unica struttura concettualmente coerente. Durante il corso verranno considerati i fondamenti e le prospettive future in catalisi.
Catalytic reactions are all based on the same principle, namely reduction of the activation energy associated with breaking and formation of new chemical bonds at the active sites. Despite this common feature, heterogeneous, homogeneous and enzymatic catalysis appear as three separate areas that have been developed independently with modest reciprocal contamination. This PhD course is focused on catalysis science, unifying heterogeneous, homogeneous and enzymatic catalysis into a single, conceptually coherent structure. Fundamentals and future perspectives in catalysis will be considered during this course.
Catalisi
Catalysis
1.La struttura delle proteine: strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie; forze attive coinvolte nel ripiegamento proteico; dinamica e flessibilità delle proteine; leganti disordinati nei complessi e loro ruolo durante la funzionalizzazione delle proteine; termodinamica e flessibilità proteica; la determinazione delle strutture proteiche. Il ruolo dell'intelligenza artificiale nel ripiegamento delle proteine.
2.Gli enzimi e la loro funzione: la struttura degli enzimi; il processo enzimatico; cinetica enzimatica; reazioni a singolo substrato; cinetica di Michaelis-Menten; reazioni multi-substrato; cinetica di tipo non-Michaelis-Menten; fattori che influenzano l'attività enzimatica; temperatura, pH, attivazione, inibizione; inibizione reversibile; inibizione irreversibile; allosteria; regolamento biogenico.
3.Principi di catalisi: introduzione alla scienza della catalisi; catalisi eterogenea, omogenea ed enzimatica; attività catalitica, selettività e conversione; cinetica delle reazioni catalitiche; resa di reazione; teoria dello stato di transizione; equazione di Arrhenius; step coinvolti nel ciclo catalitico; il principio di Sabatier; il principio Bell-Evans-Polanyi; chemisorbimento e fisisorbimento; Meccanismi Langmuir-Hinshelwood e Eley-Rideal; meccanismo di Mars e van Krevelen;
4.Il concetto di sito attivo: comportamento dinamico dei siti attivi; siti attivi in catalisi eterogenea: background storico, catalizzatori eterogenei a sito singolo, fenomeni di riparazione su catalizzatori eterogenei a sito singolo (SSHC), nanoparticelle catalitiche, zeoliti, ossidi; siti attivi in catalisi enzimatica; enzimi regolati allostericamente: il caso d dell’enzima ATCase; il ruolo dei siti attivi e dei campi elettrici nello stato di transizione; siti attivi in catalisi omogenea, cicli catalitici e flessibilità.
5.Complessità in catalisi: complessità in catalisi eterogenea, omogenea ed enzimatica; sinergie e antagonismi; unificazione di catalisi eterogenea, omogenea ed enzimatica con un’unica struttura concettualmente coerente. Nuovi approcci di modellazione. Tendenze innovative nella catalisi: il ruolo dell'intelligenza artificiale.
1.The structure of proteins: the primary, secondary, tertiary and quaternary structures; driving forces of protein folding; dynamics and flexibility of proteins; disordered linkers in complexes and their functional roles; thermodynamics of protein flexibility; The determination of protein structures. The role of artificial intelligence in protein folding.
2.Enzymes and their function: the structure of enzymes; the enzymatic process; enzyme kinetics; single-substrate reactions; Michaelis–Menten kinetics; multi-substrate reactions; non-Michaelis-Menten kinetics; factors influencing the enzymatic activity; temperature, pH, activation, inhibition; reversible inhibition; irreversible inhibition; allostery; biogenic regulation.
3.Principles of catalysis: Introduction to the science of catalysis; heterogeneous, homogeneous and enzymatic catalysis; catalytic activity, selectivity and yield; kinetics of catalytic reactions; reaction rates; transition state theory; the Arrhenius equation; steps in heterogeneous catalysis; the Sabatier principle; the Bell-Evans-Polanyi principle; chemisorption and physisorption; Langmuir-Hinshelwood versus Eley-Rideal mechanisms; Mars and van Krevelen mechanism.
4.The concept of active site: Dynamic behavior of active sites; active sites in heterogeneous catalysis: historical background, single-site heterogeneous catalysts, self-repairing phenomena in single-site heterogeneous catalysts, small metal particles, zeolites, oxides; active sites in enzymatic catalysis; allosterically regulated enzymes: the case of ATCase; the role of active sites and electric fields in transition state; active sites in homogenous catalysis, catalytic cycles and flexibility.
5.Complexity in catalysis: Complexity in heterogeneous, homogeneous, and enzymatic catalysis; synergies and antagonisms; unification of heterogeneous, homogeneous and enzymatic catalysis into a single, conceptually coherent structure. New modelling approaches. Trends in catalysis: the role of artificial intelligence.
Modalità mista
Mixed mode
Presentazione report scritto
Written report presentation
P.D.2-2 - Settembre
P.D.2-2 - September
Riferimento:
Molecular Dynamics and Complexity in Catalysis and Biocatalysis, M. Piumetti, Springer Nature, p. 233, 2022.
DOI 10.1007/978-3-030-88500-7
Reference:
Molecular Dynamics and Complexity in Catalysis and Biocatalysis, M. Piumetti, Springer Nature, p. 233, 2022.
DOI 10.1007/978-3-030-88500-7